Kurzbeschreibung des Forschungsgebietes: 

Informationsverarbeitung im zentralen Nervensystem, die die Grundlage für Lern- und Gedächtnisvorgänge ist, basiert auf der Kommunikation von Nervenzellen (Neuronen). Diese Kommunikation findet über spezialisierter Zell-Zell Kontakte (Synapsen) statt. Die Arbeitsgruppe beschäftigt sich mit der Charakterisierung dieser synaptischen Zellverbindungen. Dabei konzentrieren wir uns insbesondere auf die molekulare Charakterisierung des postsynaptischen Anteils der chemischen Synapse, die elektronenmikroskopisch als postsynaptische Dichte (PSD) imponiert. An der postsynaptischen Membran werden die Rezeptoren der Neurotransmitter (z.B. Glutamat) in hoher Dichte lokalisiert. Die Arbeitsgruppen der Abteilung charakterisieren Proteine, die an der Lokalisation und Fixation dieser Rezeptoren beteiligt sind. Weiterhin interessieren uns Mechanismen über die synaptische Verbindungen morphologisch umgewandelt, verstärkt oder gelöst werden können. Diese Fragestellungen bearbeiten wir mit einem möglichst umfassenden Methodenspektrum, das von der klassischen Histologie über Zellkultur und Biochemie bis zur Molekularbiologie und Mausgenetik reicht.

Auswahl der wichtigsten Publikationen (5-10)

Proepper Ch, Johannsen S., Liebau St., Bockmann J., Vaida B., Kreutz MR., Gundelfinger ED, Boeckers TM (2007) Abi-1, a PSD and nuclear protein, is essential for regulated dendrite morphogenesis and synapse formation. EMBO J (in press)

Durand CM, Betancur C, Boeckers TM, Bockmann J, Chaste P, Fauchereau F, Nygren G, Rastam M, Anckarsäter H, Sponheim E, Goubran-Botros H, Delorme R, Chabane N, Mouren-Simeoni MC, Bieth E, Rogé B, Héron D, Burglen L, Gillberg Ch, Leboyer M, Bourgeron Th (2007) Mutations of the synaptic scaffolding protein SHANK3 are associated with autism spectrum disorders. Nature Genetics 39(1):25-27

Wendholt D, Spilker C, Schmitt A, Dolnik A, Smalla KH, Pröpper Ch, Bockmann J, Sobue K, Gundelfinger ED, Kreutz MR, Boeckers TM (2006) ProSAP interacting protein1 (ProSAPiP1), a novel postsynaptic density protein that links the spine associated Rap-Gap (SPAR) to the scaffolding protein ProSAP2 / Shank3. J Biol Chem 12; 281(19):13805-13816

Tsuriel S., Geva R., Zamorano P, Dresbach Th, Boeckers TM, Gundelfinger ED, Garner CC and Ziv NE (2006) Local Sharing as a Predominant Determinant of Synaptic Matrix Molecular Dynamics. PloS Biology 15;4(9)

Baron MK, Boeckers TM, Vaida B, Faham S, Gingery M, Sawaya M, Salyer D, Gundelfinger ED, Bowie JU (2006) An architectural framework that may lie at the core of the post-synaptic density. Science 311, 531-535

Böckers TM, Segger-Junius M, Iglauer P, Bockmann J, Gundelfinger ED, Kreutz MR, Richter D, Kindler S, Kreienkamp HJ (2004) Differential expression and dendritic transcript localization of all three ProSAP/SSTRIP/Shank family members: Identification of a dendritic targeting element in the 3' untranslated region of Shank1 mRNA. Mol. Cell. Neurosci. 26,182-190

Altrock WD, tom Dieck S, Sokolov M, Meyer AC, Sigler A, Brakebusch C, Fässler R, Richter K, Boeckers TM, Potschka H, Brandt C, Löscher W, Grimber D, Dresbach T, Hempelmann A, Hassan H, Balschun D, Frey JU, Brandstätter JH, Garner CC, Rosenmund C, Gundelfinger ED (2003) Functional inactivation of excitatory glutamatergic synapses in mice deficient for the active zone protein Bassoon. Neuron 37, 787-800

Böckers TM, Mameza MG, Kreutz MR, Bockmann J, Weise C, Buck F, Richter D, Gundelfinger ED, Kreienkamp H-J (2001) Synaptic scaffolding proteins in rat brain: Ankyrin repeats of the multidomain Shank protein family interact with the cytoskeletal protein a-fodrin. J. Biol. Chem. 276(43):40104-40112

Kreienkamp H-J, Zitzer H, Gundelfinger ED, Richter D, Böckers TM (2000) The calcium independent receptor for a-latrotoxin from human and rodent brain interacts with members of the ProSAP/SSTRIP/Shank family of multidomain proteins. J. Biol. Chem. 275,32387-32390